Denaturazione dei fattori proteici che lo causano e conseguenze

il denaturazione delle proteine consiste nella perdita della struttura tridimensionale da parte di diversi fattori ambientali, come temperatura, pH o determinati agenti chimici. La perdita della struttura comporta la perdita della funzione biologica associata a quella proteina, sia enzimatica, strutturale, trasportatrice, tra gli altri.

La struttura della proteina è altamente sensibile ai cambiamenti. La destabilizzazione di un singolo ponte di idrogeno essenziale può denaturare la proteina. Allo stesso modo, ci sono interazioni che non sono strettamente essenziali per conformarsi alla funzione proteica e, in caso di destabilizzazione, non ha alcun effetto sul funzionamento.

indice

• 1 struttura di proteine
  • 1.1 Struttura primaria
  • 1.2 Struttura secondaria
  • 1.3 Struttura terziaria
  • 1.4 Struttura quaternaria
• 2 Fattori che causano la denaturazione
  • 2,1 pH
  • 2.2 Temperatura
  • 2.3 Sostanze chimiche
  • 2.4 Agenti riducenti
• 3 conseguenze
  • 3.1 Ristrutturazione
• 4 proteine ​​chaperone
• 5 riferimenti

Struttura delle proteine

Per comprendere i processi di denaturazione delle proteine, dobbiamo sapere come sono organizzate le proteine. Queste strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie presenti.

Struttura primaria

È la sequenza di amminoacidi che compone detta proteina. Gli amminoacidi sono i mattoni fondamentali di queste biomolecole e ne esistono 20 tipi diversi, ciascuno con particolari proprietà fisiche e chimiche. Sono uniti insieme per mezzo di un legame peptidico.

Struttura secondaria

In questa struttura questa catena lineare di amminoacidi comincia a piegarsi per legami idrogeno. Esistono due strutture secondarie di base: l'elica α, a forma di spirale; e il foglio piegato β, quando due catene lineari sono allineate in parallelo.

Struttura terziaria

Coinvolge altri tipi di forze che determinano un piegamento specifico della forma tridimensionale.

catene R dei residui amminoacidici che compongono la struttura della proteina può formare ponti disolfuro e parti idrofobe delle proteine ​​sono raggruppati all'interno, mentre l'acqua faccia dare idrofilo. Le forze di van der Waals agiscono come stabilizzatori delle interazioni descritte.

Struttura quaternaria

Consiste di aggregati di unità proteiche.

Quando una proteina viene denaturata, perde la struttura quaternaria, terziaria e secondaria, mentre quella primaria rimane intatta. Le proteine ​​che sono ricche di legami disolfuro (struttura terziaria) forniscono una maggiore resistenza alla denaturazione.

Fattori che causano la denaturazione

Qualsiasi fattore che destabilizza i legami non covalenti responsabili del mantenimento della struttura nativa della proteina può produrre la sua denaturazione. Tra i più importanti possiamo citare:

pH

A valori di pH estremi, sia acidi che di base, la proteina può perdere la sua configurazione tridimensionale. L'eccesso di ioni H⁺ e OH^- nel mezzo destabilizza le interazioni della proteina.

Questo cambiamento nel modello ionico produce denaturazione. La denaturazione per pH può essere reversibile in alcuni casi e in altri irreversibile.

temperatura

La denaturazione termica si verifica quando la temperatura aumenta. Negli organismi che vivono in condizioni ambientali medie, le proteine ​​iniziano a destabilizzarsi a temperature superiori a 40 ° C. Chiaramente, le proteine ​​degli organismi termofili possono resistere a questi intervalli di temperatura.

L'aumento della temperatura si traduce in un aumento dei movimenti molecolari che influenzano i legami idrogeno e altri legami non covalenti, con conseguente perdita della struttura terziaria.

Questi aumenti di temperatura portano ad una diminuzione della velocità di reazione, se parliamo di enzimi.

Sostanze chimiche

Le sostanze polari, come l'urea, in alte concentrazioni influenzano i legami idrogeno. Allo stesso modo, le sostanze non polari possono avere conseguenze simili.

I detersivi possono anche destabilizzare la struttura della proteina; tuttavia, non è un processo aggressivo e sono per lo più reversibili.

Agenti riducenti

Β-mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) è un agente chimico spesso utilizzato in laboratorio per denaturare le proteine. È responsabile della riduzione dei ponti disolfuro tra i residui di amminoacidi. Può destabilizzare la struttura terziaria o quaternaria della proteina.

Un altro agente riducente con funzioni simili è dithiothreitol (DTT). Inoltre, altri fattori che contribuiscono alla perdita della struttura nativa nelle proteine ​​sono i metalli pesanti in alte concentrazioni e radiazioni ultraviolette.

urto

Quando si verifica la denaturazione, la proteina perde la sua funzione. Le proteine ​​funzionano in modo ottimale quando sono nel loro stato nativo.

La perdita di funzione non è sempre associata a un processo di denaturazione.Un piccolo cambiamento nella struttura delle proteine ​​può portare alla perdita della funzione senza destabilizzare l'intera struttura tridimensionale.

Il processo può o non può essere irreversibile. In laboratorio, se le condizioni sono invertite, la proteina può ritornare alla sua configurazione iniziale.

rinaturazione

Uno degli esperimenti più famosi e conclusivi sulla rinaturazione è stato evidenziato nella ribonucleasi A.

Quando i ricercatori hanno aggiunto agenti denaturanti come l'urea o il β-mercaptoetanolo, la proteina è stata denaturata. Se questi agenti fossero stati rimossi, la proteina ritornava alla sua conformazione nativa e poteva svolgere la sua funzione con un'efficienza del 100%.

Una delle conclusioni più importanti di questa ricerca è stata dimostrare sperimentalmente che la conformazione tridimensionale della proteina è data dalla sua struttura primaria.

In alcuni casi, il processo di denaturazione è totalmente irreversibile. Ad esempio, quando cuciniamo un uovo applichiamo calore alle proteine ​​(il principale è l'albumina) che lo costituisce, quello bianco assume un aspetto solido e biancastro. Intuitivamente possiamo concludere che, anche se lo raffreddiamo, non tornerà alla sua forma iniziale.

Nella maggior parte dei casi, il processo di denaturazione è accompagnato da perdita di solubilità. Riduce anche la viscosità, la velocità di diffusione e cristallizza più facilmente.

Proteine ​​chaperone

Le proteine ​​chaperone o le chaperonine sono responsabili della prevenzione della denaturazione di altre proteine. Inoltre reprimono certe interazioni che non sono adeguate tra le proteine ​​per assicurare il corretto ripiegamento degli stessi.

Quando la temperatura del mezzo aumenta, queste proteine ​​aumentano la loro concentrazione e agiscono impedendo la denaturazione di altre proteine. Per questo motivo vengono anche chiamate "heat shock proteins" o HSP per il suo acronimo in inglese (Heat Shock Proteins).

Le chaperonine sono analoghe a una gabbia oa un barile che protegge la proteina di interesse all'interno.

Queste proteine ​​che rispondono a situazioni di stress cellulare sono state segnalate in vari gruppi di organismi viventi e sono altamente conservate. Esistono diversi tipi di chaperonine e sono classificati in base al loro peso molecolare.

riferimenti

1. Campbell, N. A., e Reece, J. B. (2007). biologia. Ed. Panamericana Medical.
2. Devlin, T. M. (2004). Biochimica: libro di testo con applicazioni cliniche. Ho invertito.
3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biochimica: testo e atlante. Ed. Panamericana Medical.
4. Melo, V., Ruiz, V. M., e Cuamatzi, O. (2007). Biochimica dei processi metabolici. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Biochimica medica. Editoriale Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). biochimica. Editoriale Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Vita: la scienza della biologia. Ed. Panamericana Medical.
8. Tortora, G. J., Funke, B. R., e Case, C. L. (2007). Introduzione alla microbiologia. Ed. Panamericana Medical.
9. Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C.W. (2007). Fondamenti di biochimica. Ed. Panamericana Medical.