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Caratteristiche degli ololoenzimi, funzioni ed esempi
un holoenzima è un enzima formato da una parte proteica chiamata apoenzima combinata con una molecola non proteica chiamata cofattore. Né l'apoenzima né il cofattore sono attivi quando sono separati; cioè, per poter funzionare devono essere accoppiati.
Quindi, gli oloenzimi sono gli enzimi combinati e, di conseguenza, sono cataliticamente attivi. Gli enzimi sono un tipo di biomolecole la cui funzione è fondamentalmente quella di aumentare la velocità delle reazioni cellulari. Alcuni enzimi hanno bisogno dell'aiuto di altre molecole, chiamate cofattori.
I cofattori sono integrati con gli apoenzimi e formano un oloenzima attivo che svolge la catalisi. Gli enzimi che richiedono un particolare cofattore sono noti come enzimi coniugati. Questi hanno due componenti principali: il cofattore, che può essere uno ione metallico (inorganico) o una molecola organica; l'apoenzima, una parte proteica.
indice
- 1 caratteristiche
- 1.1 Costituito da apoenzimi e cofattori
- 1.2 Ammettono una varietà di cofattori
- 1.3 Unione temporanea o permanente
- 2 funzioni
- 3 Esempi di oloenzimi comuni
- 3.1 RNA polimerasi
- 3.2 DNA polimerasi
- 3,3 anidrasi carbonica
- 3.4 Emoglobina
- 3.5 Citocromo ossidasi
- 3.6 Piruvato chinasi
- 3.7 Piruvato carbossilasi
- 3.8 Acetil CoA carbossilasi
- 3.9 Monoamine ossidasi
- 3.10 Lattato deidrogenasi
- 3.11 Catalase
- 4 riferimenti
lineamenti
Formato da apoenzimi e cofattori
Gli apoenzimi sono la parte proteica del complesso ei cofattori possono essere ioni o molecole organiche.
Ammettono una varietà di cofattori
Esistono diversi tipi di cofattori che aiutano a formare gli oloenzimi. Alcuni esempi sono coenzimi e vitamine comuni, ad esempio: vitamina B, FAD, NAD +, vitamina C t coenzima A.
Alcuni cofattori con ioni metallici, ad esempio: rame, ferro, zinco, calcio e magnesio, tra gli altri. Un'altra classe di cofattori sono i cosiddetti gruppi protesici.
Unione temporanea o permanente
I cofattori possono essere collegati agli apoenzimi con intensità diversa. In alcuni casi l'unione è debole e temporanea, mentre in altri casi l'unione è così forte che è permanente.
Nei casi in cui l'unione è temporaneo, quando il cofattore viene rimosso dalla oloenzima, questo viene riconvertito in apoenzyme e smettere di essere attivi.
funzione
L'oloenzima è un enzima pronto a esercitare la sua funzione catalitica; cioè, per accelerare determinate reazioni chimiche generate in aree diverse.
Le funzioni possono variare a seconda dell'azione specifica dell'oloenzima. Tra le più importanti c'è la DNA polimerasi, la cui funzione è garantire che il DNA sia copiato correttamente.
Esempi di oloenzimi comuni
RNA polimerasi
L'RNA polimerasi è un oloenzima che catalizza la reazione di sintesi dell'RNA. Questo oloenzima è necessario per costruire filamenti di RNA da modelli di DNA che funzionano come modelli durante il processo di trascrizione.
La sua funzione è di aggiungere ribonucleotidi al 3-terminale di una molecola di RNA in crescita. Nei procarioti, la RNA polimerasi apoenzima ha bisogno di un cofattore chiamato sigma 70.
DNA polimerasi
La DNA polimerasi è anche un oloenzima che catalizza la reazione di polimerizzazione del DNA. Questo enzima svolge un ruolo molto importante per le cellule perché è responsabile della riproduzione delle informazioni genetiche.
La DNA polimerasi ha bisogno di uno ione con carica positiva, di solito il magnesio, per svolgere la sua funzione.
Diversi tipi di DNA polimerasi: DNA polimerasi III è un oloenzima che ha due enzimi fondamentali (Pol III), ciascuno composto da tre subunità (α, Ɛ e θ), un morsetto scorrevole avente due subunità beta e un complesso di fissazione della carica che ha più subunità (δ, τ, γ, ψ e χ).
Anidrasi carbonica
anidrasi carbonica, chiamato anche carbonato deidratasi, appartiene ad una famiglia di holoenzymes che catalizzano la conversione rapida di anidride carbonica (CO2) e acqua (H20) in bicarbonato (H2CO3) e protoni (H +).
L'enzima richiede uno ione di zinco (Zn + 2) come cofattore per svolgere la sua funzione. La reazione catalizzata dalla anidrasi carbonica è reversibile, pertanto operazione è considerata importante in quanto aiuta a mantenere acido-base tra sangue e tessuti equilibrio.
emoglobina
L'emoglobina è un oloenzima molto importante per il trasporto di gas nei tessuti animali. Questa proteina presente nei globuli rossi contiene ferro (Fe + 2) e la sua funzione è quella di trasportare l'ossigeno dai polmoni ad altre aree del corpo.
La struttura molecolare dell'emoglobina è un tetramero, il che significa che è composta da 4 catene o subunità polipeptidiche.
Ogni subunità di questo oloenzima contiene un gruppo eme, e ciascun gruppo ematico contiene un atomo di ferro che può legarsi alle molecole di ossigeno. Il gruppo eme dell'emoglobina è il suo gruppo protesico, necessario per la sua funzione catalitica.
Citocromo ossidasi
La citocromo ossidasi è un enzima che partecipa ai processi di ottenimento di energia, che vengono effettuati nei mitocondri di quasi tutti gli esseri viventi.
È un oloenzima complesso che richiede la collaborazione di alcuni cofattori, ioni di ferro e rame, per essere in grado di catalizzare la reazione di trasferimento di elettroni e produzione di ATP.
Piruvato chinasi
La piruvato chinasi è un altro oloenzima importante per tutte le cellule, perché partecipa a una delle vie metaboliche universali: la glicolisi.
La sua funzione è quella di catalizzare il trasferimento di un gruppo fosfato da una molecola chiamata fosfoenolpiruvato ad un'altra molecola chiamata adenosina difosfato, per formare ATP e piruvato.
L'apoenzima richiede cationi di potassio (K ') e magnesio (Mg + 2) come cofattori per formare l'oloenzima funzionale.
Piruvato carbossilasi
Un altro esempio importante è il piruvato carbossilasi, un oloenzima che catalizza il trasferimento di un gruppo carbossilico in una molecola piruvata. Pertanto, il piruvato viene convertito in ossalacetato, un importante intermedio nel metabolismo.
Per essere funzionalmente attivo, l'apoenzima del piruvato carbossilasi richiede un cofattore chiamato biotina.
Carbossilasi di acetil CoA
L'acetil-CoA carbossilasi è un oloenzima il cui co-fattore, come suggerisce il nome, è il coenzima A.
Quando l'apoenzyme e coenzima A sono accoppiati, è oloenzima cataliticamente attivo per la sua funzione di trasferire un gruppo carbossilico ad acetil-CoA a malonil coenzima A convert (malonilCoA).
L'acetil-CoA svolge importanti funzioni sia nelle cellule animali che nelle cellule vegetali.
Monoammina ossidasi
Questo è un importante ololoenzima nel sistema nervoso umano, la sua funzione è quella di promuovere il degrado di alcuni neurotrasmettitori.
Perché la monoammina ossidasi sia cataliticamente attiva, deve essere legata in modo covalente al suo cofattore, la flavina adenina dinucleotide (FAD).
Lattato deidrogenasi
La lattato deidrogenasi è un importante ololoenzima per tutti gli esseri viventi, in particolare nei tessuti che consumano molta energia, come cuore, cervello, fegato, muscolo scheletrico, polmoni, tra gli altri.
Questo enzima richiede la presenza del suo cofattore, la nicotinammide adenina dinucleotide (NAD), al fine di catalizzare la reazione di conversione del piruvato in lattato.
catalasi
La catalasi è un importante oloenzima nella prevenzione della tossicità cellulare. La sua funzione è di scomporre il perossido di idrogeno, prodotto del metabolismo cellulare, in ossigeno e acqua.
L'apoenzima catalasi richiede l'attivazione di due cofattori: uno ione manganese e un gruppo protesico HEMO, simile a quello dell'emoglobina.
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