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Struttura, tipi e funzioni delle immunoglobuline
il immunoglobuline sono molecole che rendono i linfociti B e le plasmacellule che collaborano con la difesa dell'organismo. Sono costituiti da una biomolecola glicoproteica appartenente al sistema immunitario. Sono una delle proteine più abbondanti nel siero del sangue, dopo l'albumina.
L'anticorpo è un altro nome che le immunoglobuline ricevono e sono considerate globuline a causa del loro comportamento nell'elettroforesi del siero del sangue che le contiene. La molecola di immunoglobulina può essere semplice o complessa, a seconda che la sua presentazione sia monomerica o polimerizzata.
La struttura comune delle immunoglobuline è simile alla lettera "Y". Esistono cinque tipi di immunoglobuline che presentano differenze morfologiche, funzionali e di localizzazione nell'organismo. Le differenze strutturali degli anticorpi non sono nella forma, ma nella loro composizione; Ogni tipo ha un obiettivo specifico.
La risposta immunologica promossa dalle immunoglobuline è molto specifica ed è un meccanismo estremamente complesso. Lo stimolo per la sua secrezione dalle cellule viene attivato in presenza di agenti estranei all'organismo, come i batteri. La funzione dell'immunoglobulina sarà quella di legarsi all'elemento estraneo ed eliminarlo.
Immunoglobuline o anticorpi possono essere presenti sia nel sangue che nella superficie membranosa degli organi. Queste biomolecole rappresentano elementi importanti all'interno del sistema di difesa del corpo umano.
indice
- 1 struttura
- 1.1 Catene pesanti
- 1.2 Catene leggere
- 1.3 segmenti Fc e Fab
- 2 tipi
- 2.1 Immunoglobulina G (IgG)
- 2.2 Immunoglobulina M (IgM)
- 2.3 Immunoglobulina A (IgA)
- 2.4 Immunoglobulina E (IgE)
- 2,5 Immunoglobulina D (IgD)
- 2.6 Cambio di tipo
- 3 funzioni
- 3.1 Funzioni generali
- 3.2 Funzioni specifiche
- 4 riferimenti
struttura
La struttura degli anticorpi contiene aminoacidi e carboidrati, gli oligosaccaridi. La presenza predominante di amminoacidi, la loro quantità e distribuzione è ciò che determina la struttura dell'immunoglobulina.
Come tutte le proteine, le immunoglobuline hanno strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie, determinando il loro aspetto tipico.
Considerando il numero di amminoacidi che presentano, le immunoglobuline hanno due tipi di catena: catena pesante e catena leggera. Inoltre, secondo la sequenza di amminoacidi nella sua struttura, ciascuna delle catene ha una regione variabile e una regione costante.
Catene pesanti
Le catene pesanti delle immunoglobuline corrispondono a unità polipeptidiche costituite da sequenze di 440 aminoacidi.
Ogni immunoglobulina ha 2 catene pesanti e ognuna di queste ha una regione variabile e una regione costante. La regione costante ha 330 amminoacidi e la sequenza 110 amminoacidi sequenziata.
La struttura della catena pesante è diversa per ciascuna immunoglobulina. Sono un totale di 5 tipi di catene pesanti che determinano i tipi di immunoglobulina.
I tipi di catene pesanti sono identificati dalle lettere greche γ, μ, α, ε, δ per le immunoglobuline IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, rispettivamente.
La regione costante delle catene pesanti ε e μ è formata da quattro domini, mentre quelli corrispondenti a α, γ, δ hanno tre. Quindi, ciascuna regione costante sarà diversa per ciascun tipo di immunoglobulina, ma comune alle immunoglobuline dello stesso tipo.
La regione variabile della catena pesante è formata da un singolo dominio di immunoglobulina. Questa regione ha una sequenza di 110 amminoacidi e sarà diversa a seconda della specificità dell'anticorpo per un antigene.
Nella struttura delle catene pesanti è possibile osservare un'angolazione o una flessione - chiamata cerniera - che rappresenta l'area flessibile della catena.
Catene leggere
Le catene leggere di immunoglobuline sono polipeptidi costituiti da circa 220 amminoacidi. Esistono due tipi di catene leggere nell'uomo: kappa (κ) e lambda (λ), l'ultimo con quattro sottotipi. I domini costanti e variabili possiedono sequenze di 110 aminoacidi ciascuna.
Un anticorpo può avere due catene leggere κ (kk) o una coppia di catene λ (λλ) ma non è possibile avere uno di ciascun tipo allo stesso tempo.
Segmenti Fc e Fab
Poiché ciascuna immunoglobulina ha una forma simile a una "Y", può essere divisa in due segmenti. Il segmento "inferiore", la base, è chiamato la frazione cristallizzabile o Fc; mentre i bracci della "Y" formano il Fab, o frazione che lega l'antigene. Ciascuna di queste sezioni strutturali dell'immunoglobulina svolge una funzione diversa.
Segmento Fc
Il segmento Fc possiede due o tre domini costanti delle catene pesanti delle immunoglobuline.
Fc può legarsi a proteine o un recettore specifico in basofili, eosinofili o mastociti, quindi induce la risposta immunitaria specifica che eliminerà l'antigene. Fc corrisponde al terminale carbossilico dell'immunoglobulina.
Segmento Fab
Il segmento Fab o segmento di un anticorpo contiene i domini variabili alle sue estremità, oltre ai domini costanti delle catene pesanti e leggere.
Il dominio costante della catena pesante viene continuato con i domini del segmento Fc che formano la cerniera. Corrisponde all'estremità amminoterminale dell'immunoglobulina.
L'importanza del segmento Fab è che consente l'unione con antigeni, sostanze estranee e sostanze potenzialmente dannose.
I domini variabili di ciascuna immunoglobulina garantiscono la loro specificità per un determinato antigene; questa caratteristica consente anche il suo utilizzo nella diagnosi di malattie infiammatorie e infettive.
tipo
Le immunoglobuline note finora possiedono una catena pesante specifica che è costante per ognuna di queste e la differenza delle altre.
Esistono cinque varietà di catene pesanti che determinano cinque tipi di immunoglobuline, le cui funzioni sono diverse.
Immunoglobulina G (IgG)
L'immunoglobulina G è la varietà più numerosa. Ha una catena gamma pesante e si presenta in forma unimolecolare o monomerica.
Le IgG sono le più abbondanti sia nel siero del sangue che nello spazio del tessuto. Minimi cambiamenti nella sequenza aminoacidica della sua catena pesante determinano la sua divisione in sottotipi: 1, 2, 3 e 4.
L'immunoglobulina G ha una sequenza di 330 aminoacidi nel suo segmento Fc e un peso molecolare di 150.000, di cui 105.000 corrispondono alla sua catena pesante.
Immunoglobulina M (IgM)
L'immunoglobulina M è un pentamero la cui catena pesante è μ. Il suo peso molecolare è elevato, circa 900.000.
La sequenza aminoacidica della sua catena pesante è 440 nella sua frazione Fc. Si trova prevalentemente nel siero del sangue, che rappresenta il 10-12% delle immunoglobuline. IgM ha solo un sottotipo.
Immunoglobulina A (IgA)
Corrisponde al tipo di catena pesante α e rappresenta il 15% delle immunoglobuline totali. Le IgA si trovano sia nel sangue che nelle secrezioni, compreso il latte materno, sotto forma di monomero o dimero. Il peso molecolare di questa immunoglobulina è 320.000 e ha due sottotipi: IgA1 e IgA2.
Immunoglobulina E (IgE)
L'immunoglobulina E è costituita dal tipo di catena pesante ε ed è molto scarsa nel siero, circa lo 0,002%.
Le IgE hanno un peso molecolare di 200.000 ed è presente come monomero principalmente nel siero, nel muco nasale e nella saliva. È anche comune trovare questa immunoglobulina all'interno dei basofili e dei mastociti.
Immunoglobulina D (IgD)
La varietà a catena pesante δ corrisponde all'immunoglobulina D, che rappresenta lo 0,2% delle immunoglobuline totali. IgD ha un peso molecolare di 180.000 ed è strutturato sotto forma di un monomero.
È legato ai linfociti B, attaccati alla superficie di questi. Tuttavia, la funzione di IgD non è chiara.
Cambio di tipo
Le immunoglobuline possono subire un cambiamento di tipo strutturale, a causa della necessità di difesa contro un antigene.
Questo cambiamento è dovuto alla funzione dei linfociti B di produrre anticorpi dalla proprietà dell'immunità adattativa. Il cambiamento strutturale è nella regione costante della catena pesante, senza alterare la regione variabile.
Un cambio di tipo o classe può causare il passaggio di IgM o IgE da parte di IgM e ciò avviene come risposta indotta da interferone gamma o interleuchine IL-4 e IL-5.
funzioni
Il ruolo svolto dalle immunoglobuline nel sistema immunitario è di vitale importanza per la difesa dell'organismo.
Le immunoglobuline fanno parte del sistema immunitario umorale; cioè, sono sostanze secrete dalle cellule per la protezione contro agenti patogeni o dannosi.
Forniscono un efficace mezzo di difesa, efficace, specifico e sistematico, essendo di grande valore come parte del sistema immunitario. Hanno funzioni generali e specifiche all'interno dell'immunità:
Funzioni generali
Gli anticorpi o le immunoglobuline soddisfano entrambe le funzioni indipendenti e attivano le risposte effettrici e secretorie cellulo-mediate.
Legame antigene-anticorpo
Le immunoglobuline hanno la funzione di legarsi agli agenti antigenici in modo specifico e selettivo.
La formazione del complesso antigene-anticorpo è la funzione principale di un'immunoglobulina e, pertanto, è la risposta immunitaria che può fermare l'azione dell'antigene. Ogni anticorpo può legarsi a due o più antigeni contemporaneamente.
Funzioni effettore
La maggior parte delle volte, il complesso antigene-anticorpo serve da inizio per attivare specifiche risposte cellulari o per iniziare una sequenza di eventi che determinano l'eliminazione dell'antigene. Le due risposte effettrici più comuni sono l'associazione cellulare e l'attivazione del complemento.
Il legame cellulare dipende dalla presenza di recettori specifici per il segmento Fc delle immunoglobuline, una volta legato all'antigene.
Cellule come mastociti, eosinofili, basofili, linfociti e fagociti possiedono questi recettori e forniscono i meccanismi per l'eliminazione dell'antigene.
L'attivazione della cascata del complemento è un meccanismo complesso che prevede l'inizio di una sequenza, quindi il risultato finale è la secrezione di sostanze tossiche che eliminano gli antigeni.
Funzioni specifiche
Innanzitutto, ciascun tipo di immunoglobulina sviluppa una specifica funzione di difesa:
Immunoglobulina G
- L'immunoglobulina G fornisce la maggior parte delle difese contro gli agenti antigenici, compresi batteri e virus.
- Le IgG attivano meccanismi come complemento e fagocitosi.
- La costituzione di IgG specifiche per un antigene è duratura.
- L'unico anticorpo che la madre può trasferire ai bambini durante la gravidanza è l'IgG.
Immunoglobulina M
- IgM è l'anticorpo della risposta rapida agli agenti nocivi e infettivi, poiché fornisce un'azione immediata fino a quando non viene sostituito da IgG.
- Questo anticorpo attiva le risposte cellulari incorporate nella membrana dei linfociti e le risposte umorali come complemento.
- È la prima immunoglobulina che sintetizza l'essere umano.
Immunoglobulina A
- Agisce come barriera di difesa contro i patogeni, da localizzare sulle superfici delle mucose.
- È presente nella mucosa respiratoria, nell'apparato digerente, nelle vie urinarie e anche nelle secrezioni come la saliva, il muco nasale e le lacrime.
- Sebbene la sua attivazione del complemento sia bassa, può essere associata ai lisozimi per eliminare i batteri.
- La presenza di immunoglobulina D sia nel latte materno che nel colostro consente al neonato di acquisirlo durante l'allattamento.
Immunoglobulina E
- L'immunoglobulina E fornisce un forte meccanismo di difesa contro gli antigeni produttori di allergia.
- L'interazione tra IgE e un allergene causerà la comparsa di sostanze infiammatorie responsabili dei sintomi di allergie, come starnuti, tosse, orticaria, aumento delle lacrime e del muco nasale.
- L'IgE può anche essere accoppiato alla superficie dei parassiti per mezzo del suo segmento Fc, producendo una reazione che causa la morte di questi.
Immunoglobulina D
- La struttura monomerica di IgD è legata ai linfociti B che non hanno interagito con gli antigeni, quindi agiscono come recettori.
- La funzione IgD non è chiara.
riferimenti
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