Struttura, tipi e funzioni delle immunoglobuline



il immunoglobuline sono molecole che rendono i linfociti B e le plasmacellule che collaborano con la difesa dell'organismo. Sono costituiti da una biomolecola glicoproteica appartenente al sistema immunitario. Sono una delle proteine ​​più abbondanti nel siero del sangue, dopo l'albumina.

L'anticorpo è un altro nome che le immunoglobuline ricevono e sono considerate globuline a causa del loro comportamento nell'elettroforesi del siero del sangue che le contiene. La molecola di immunoglobulina può essere semplice o complessa, a seconda che la sua presentazione sia monomerica o polimerizzata.

La struttura comune delle immunoglobuline è simile alla lettera "Y". Esistono cinque tipi di immunoglobuline che presentano differenze morfologiche, funzionali e di localizzazione nell'organismo. Le differenze strutturali degli anticorpi non sono nella forma, ma nella loro composizione; Ogni tipo ha un obiettivo specifico.

La risposta immunologica promossa dalle immunoglobuline è molto specifica ed è un meccanismo estremamente complesso. Lo stimolo per la sua secrezione dalle cellule viene attivato in presenza di agenti estranei all'organismo, come i batteri. La funzione dell'immunoglobulina sarà quella di legarsi all'elemento estraneo ed eliminarlo.

Immunoglobuline o anticorpi possono essere presenti sia nel sangue che nella superficie membranosa degli organi. Queste biomolecole rappresentano elementi importanti all'interno del sistema di difesa del corpo umano.

indice

  • 1 struttura
    • 1.1 Catene pesanti
    • 1.2 Catene leggere
    • 1.3 segmenti Fc e Fab
  • 2 tipi
    • 2.1 Immunoglobulina G (IgG)
    • 2.2 Immunoglobulina M (IgM)
    • 2.3 Immunoglobulina A (IgA)
    • 2.4 Immunoglobulina E (IgE)
    • 2,5 Immunoglobulina D (IgD)
    • 2.6 Cambio di tipo
  • 3 funzioni
    • 3.1 Funzioni generali
    • 3.2 Funzioni specifiche
  • 4 riferimenti

struttura

La struttura degli anticorpi contiene aminoacidi e carboidrati, gli oligosaccaridi. La presenza predominante di amminoacidi, la loro quantità e distribuzione è ciò che determina la struttura dell'immunoglobulina.

Come tutte le proteine, le immunoglobuline hanno strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie, determinando il loro aspetto tipico.

Considerando il numero di amminoacidi che presentano, le immunoglobuline hanno due tipi di catena: catena pesante e catena leggera. Inoltre, secondo la sequenza di amminoacidi nella sua struttura, ciascuna delle catene ha una regione variabile e una regione costante.

Catene pesanti

Le catene pesanti delle immunoglobuline corrispondono a unità polipeptidiche costituite da sequenze di 440 aminoacidi.

Ogni immunoglobulina ha 2 catene pesanti e ognuna di queste ha una regione variabile e una regione costante. La regione costante ha 330 amminoacidi e la sequenza 110 amminoacidi sequenziata.

La struttura della catena pesante è diversa per ciascuna immunoglobulina. Sono un totale di 5 tipi di catene pesanti che determinano i tipi di immunoglobulina.

I tipi di catene pesanti sono identificati dalle lettere greche γ, μ, α, ε, δ per le immunoglobuline IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, rispettivamente.

La regione costante delle catene pesanti ε e μ è formata da quattro domini, mentre quelli corrispondenti a α, γ, δ hanno tre. Quindi, ciascuna regione costante sarà diversa per ciascun tipo di immunoglobulina, ma comune alle immunoglobuline dello stesso tipo.

La regione variabile della catena pesante è formata da un singolo dominio di immunoglobulina. Questa regione ha una sequenza di 110 amminoacidi e sarà diversa a seconda della specificità dell'anticorpo per un antigene.

Nella struttura delle catene pesanti è possibile osservare un'angolazione o una flessione - chiamata cerniera - che rappresenta l'area flessibile della catena.

Catene leggere

Le catene leggere di immunoglobuline sono polipeptidi costituiti da circa 220 amminoacidi. Esistono due tipi di catene leggere nell'uomo: kappa (κ) e lambda (λ), l'ultimo con quattro sottotipi. I domini costanti e variabili possiedono sequenze di 110 aminoacidi ciascuna.

Un anticorpo può avere due catene leggere κ (kk) o una coppia di catene λ (λλ) ma non è possibile avere uno di ciascun tipo allo stesso tempo.

Segmenti Fc e Fab

Poiché ciascuna immunoglobulina ha una forma simile a una "Y", può essere divisa in due segmenti. Il segmento "inferiore", la base, è chiamato la frazione cristallizzabile o Fc; mentre i bracci della "Y" formano il Fab, o frazione che lega l'antigene. Ciascuna di queste sezioni strutturali dell'immunoglobulina svolge una funzione diversa.

Segmento Fc

Il segmento Fc possiede due o tre domini costanti delle catene pesanti delle immunoglobuline.

Fc può legarsi a proteine ​​o un recettore specifico in basofili, eosinofili o mastociti, quindi induce la risposta immunitaria specifica che eliminerà l'antigene. Fc corrisponde al terminale carbossilico dell'immunoglobulina.

Segmento Fab

Il segmento Fab o segmento di un anticorpo contiene i domini variabili alle sue estremità, oltre ai domini costanti delle catene pesanti e leggere.

Il dominio costante della catena pesante viene continuato con i domini del segmento Fc che formano la cerniera. Corrisponde all'estremità amminoterminale dell'immunoglobulina.

L'importanza del segmento Fab è che consente l'unione con antigeni, sostanze estranee e sostanze potenzialmente dannose.

I domini variabili di ciascuna immunoglobulina garantiscono la loro specificità per un determinato antigene; questa caratteristica consente anche il suo utilizzo nella diagnosi di malattie infiammatorie e infettive.

tipo

Di Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)], via Wikimedia Commons

Le immunoglobuline note finora possiedono una catena pesante specifica che è costante per ognuna di queste e la differenza delle altre.

Esistono cinque varietà di catene pesanti che determinano cinque tipi di immunoglobuline, le cui funzioni sono diverse.

Immunoglobulina G (IgG)

L'immunoglobulina G è la varietà più numerosa. Ha una catena gamma pesante e si presenta in forma unimolecolare o monomerica.

Le IgG sono le più abbondanti sia nel siero del sangue che nello spazio del tessuto. Minimi cambiamenti nella sequenza aminoacidica della sua catena pesante determinano la sua divisione in sottotipi: 1, 2, 3 e 4.

L'immunoglobulina G ha una sequenza di 330 aminoacidi nel suo segmento Fc e un peso molecolare di 150.000, di cui 105.000 corrispondono alla sua catena pesante.

Immunoglobulina M (IgM)

L'immunoglobulina M è un pentamero la cui catena pesante è μ. Il suo peso molecolare è elevato, circa 900.000.

La sequenza aminoacidica della sua catena pesante è 440 nella sua frazione Fc. Si trova prevalentemente nel siero del sangue, che rappresenta il 10-12% delle immunoglobuline. IgM ha solo un sottotipo.

Immunoglobulina A (IgA)

Corrisponde al tipo di catena pesante α e rappresenta il 15% delle immunoglobuline totali. Le IgA si trovano sia nel sangue che nelle secrezioni, compreso il latte materno, sotto forma di monomero o dimero. Il peso molecolare di questa immunoglobulina è 320.000 e ha due sottotipi: IgA1 e IgA2.

Immunoglobulina E (IgE)

L'immunoglobulina E è costituita dal tipo di catena pesante ε ed è molto scarsa nel siero, circa lo 0,002%.

Le IgE hanno un peso molecolare di 200.000 ed è presente come monomero principalmente nel siero, nel muco nasale e nella saliva. È anche comune trovare questa immunoglobulina all'interno dei basofili e dei mastociti.

Immunoglobulina D (IgD)

La varietà a catena pesante δ corrisponde all'immunoglobulina D, che rappresenta lo 0,2% delle immunoglobuline totali. IgD ha un peso molecolare di 180.000 ed è strutturato sotto forma di un monomero.

È legato ai linfociti B, attaccati alla superficie di questi. Tuttavia, la funzione di IgD non è chiara.

Cambio di tipo

Le immunoglobuline possono subire un cambiamento di tipo strutturale, a causa della necessità di difesa contro un antigene.

Questo cambiamento è dovuto alla funzione dei linfociti B di produrre anticorpi dalla proprietà dell'immunità adattativa. Il cambiamento strutturale è nella regione costante della catena pesante, senza alterare la regione variabile.

Un cambio di tipo o classe può causare il passaggio di IgM o IgE da parte di IgM e ciò avviene come risposta indotta da interferone gamma o interleuchine IL-4 e IL-5.

funzioni

Il ruolo svolto dalle immunoglobuline nel sistema immunitario è di vitale importanza per la difesa dell'organismo.

Le immunoglobuline fanno parte del sistema immunitario umorale; cioè, sono sostanze secrete dalle cellule per la protezione contro agenti patogeni o dannosi.

Forniscono un efficace mezzo di difesa, efficace, specifico e sistematico, essendo di grande valore come parte del sistema immunitario. Hanno funzioni generali e specifiche all'interno dell'immunità:

Funzioni generali

Gli anticorpi o le immunoglobuline soddisfano entrambe le funzioni indipendenti e attivano le risposte effettrici e secretorie cellulo-mediate.

Legame antigene-anticorpo

Le immunoglobuline hanno la funzione di legarsi agli agenti antigenici in modo specifico e selettivo.

La formazione del complesso antigene-anticorpo è la funzione principale di un'immunoglobulina e, pertanto, è la risposta immunitaria che può fermare l'azione dell'antigene. Ogni anticorpo può legarsi a due o più antigeni contemporaneamente.

Funzioni effettore

La maggior parte delle volte, il complesso antigene-anticorpo serve da inizio per attivare specifiche risposte cellulari o per iniziare una sequenza di eventi che determinano l'eliminazione dell'antigene. Le due risposte effettrici più comuni sono l'associazione cellulare e l'attivazione del complemento.

Il legame cellulare dipende dalla presenza di recettori specifici per il segmento Fc delle immunoglobuline, una volta legato all'antigene.

Cellule come mastociti, eosinofili, basofili, linfociti e fagociti possiedono questi recettori e forniscono i meccanismi per l'eliminazione dell'antigene.

L'attivazione della cascata del complemento è un meccanismo complesso che prevede l'inizio di una sequenza, quindi il risultato finale è la secrezione di sostanze tossiche che eliminano gli antigeni.

Funzioni specifiche

Innanzitutto, ciascun tipo di immunoglobulina sviluppa una specifica funzione di difesa:

Immunoglobulina G

- L'immunoglobulina G fornisce la maggior parte delle difese contro gli agenti antigenici, compresi batteri e virus.

- Le IgG attivano meccanismi come complemento e fagocitosi.

- La costituzione di IgG specifiche per un antigene è duratura.

- L'unico anticorpo che la madre può trasferire ai bambini durante la gravidanza è l'IgG.

Immunoglobulina M

- IgM è l'anticorpo della risposta rapida agli agenti nocivi e infettivi, poiché fornisce un'azione immediata fino a quando non viene sostituito da IgG.

- Questo anticorpo attiva le risposte cellulari incorporate nella membrana dei linfociti e le risposte umorali come complemento.

- È la prima immunoglobulina che sintetizza l'essere umano.

Immunoglobulina A

- Agisce come barriera di difesa contro i patogeni, da localizzare sulle superfici delle mucose.

- È presente nella mucosa respiratoria, nell'apparato digerente, nelle vie urinarie e anche nelle secrezioni come la saliva, il muco nasale e le lacrime.

- Sebbene la sua attivazione del complemento sia bassa, può essere associata ai lisozimi per eliminare i batteri.

- La presenza di immunoglobulina D sia nel latte materno che nel colostro consente al neonato di acquisirlo durante l'allattamento.

Immunoglobulina E

- L'immunoglobulina E fornisce un forte meccanismo di difesa contro gli antigeni produttori di allergia.

- L'interazione tra IgE e un allergene causerà la comparsa di sostanze infiammatorie responsabili dei sintomi di allergie, come starnuti, tosse, orticaria, aumento delle lacrime e del muco nasale.

- L'IgE può anche essere accoppiato alla superficie dei parassiti per mezzo del suo segmento Fc, producendo una reazione che causa la morte di questi.

Immunoglobulina D

- La struttura monomerica di IgD è legata ai linfociti B che non hanno interagito con gli antigeni, quindi agiscono come recettori.

- La funzione IgD non è chiara.

riferimenti

  1. (s.f.) Definizione medica di immunoglobulina. Recuperato da medicinenet.com
  2. Wikipedia (s.f.). Anticorpo. Estratto da en.wikipedia.org
  3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Recupero da sciencedirect.com
  4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobuline e altre molecole di cellule B. Corso di immunologia generale. Recuperato da ugr.es
  5. (s.f.) Introduzione alle immunoglobuline. Estratto da thermofisher.com
  6. Buddiga, P. (2013). Anatomia del sistema immunitario. Estratto da emedicine.medscape.com
  7. Biochemistryquestions (2009). Immunoglobuline: struttura e funzioni. Estratto da biochemistryquestions.wordpress.com
  8. (s.f.) Immunoglobulins - struttura e funzione. Estratto da microbiologybook.org