Condividere:
Cosa sono le fosfoproteine?
il fosfoproteínas sono proteine che sono collegate per mezzo di un legame covalente a un gruppo fosfato. Questa unione avviene attraverso modifiche che si verificano dopo la traduzione del DNA.
Ci sono fosfoproteine il cui legame ai gruppi fosfato è comune, come nel caso della caseina e della valetina.
Tuttavia, ci sono molte altre proteine che durante i processi cellulari sono temporaneamente fosforilate dai meccanismi regolatori e diventano fosfoproteine.
Le fosfoproteine sono solitamente collegate a gruppi di fosfati in specifici amminoacidi delle loro sequenze. Gli amminoacidi che sono comunemente associati ai gruppi fosfato sono la serina, la treonina, la tirosina, l'istidina e l'acido aspartico.
Le fosfoproteine sono coinvolte in importanti attività del processo cellulare. Tra questi: la protezione delle strutture di cellule e organismi, la regolazione dei processi cellulari, la segnalazione e l'adattamento a nuove condizioni ambientali.
Importanza delle fosfoproteine
I processi adattivi in diversi organismi, in particolare i batteri, sono strettamente legati alle fosfoproteine.
In molti casi, i meccanismi cellulari che consentono ad una cellula di adattarsi alle condizioni ambientali sono controllati dalla generazione di fosfoproteine.
L'aggiunta di gruppi fosfato alle proteine che generano fosfoproteine può inibire il legame di ligandi e recettori. In questo modo, le fosfoproteine svolgono un ruolo essenziale nella regolazione dell'attività cellulare.
Le fosfoproteine sono state utilizzate nel settore clinico come importanti biomarcatori per identificare alcuni tipi di cancro, in particolare il cancro al seno.
Inoltre, la caseina, una fosfoproteina ben studiata, è importante nell'industria casearia.
Processo di fosforilazione della proteina nella regolazione cellulare
Nei processi di regolazione dell'attività cellulare, la fosforilazione avviene principalmente attraverso l'azione di 2 tipi di componenti enzimatici.
Alcune sono le protein chinasi di istidina, note come HPK, e l'altra sono i regolatori di risposta, che sono le proteine da regolare per mezzo della fosforilazione.
Durante la regolazione e anche in alcuni casi di segnalazione cellulare, vi è un trasferimento di gruppi fosfato da una molecola di ATP (adenosina trifosfato) ai residui di istidina degli HPK.
Questo gruppo fosfato passa quindi a un residuo di acido aspartico nei regolatori di risposta ed è infine rilasciato nell'acqua.
Caseina e viteline
Sebbene molte proteine possano essere temporaneamente fosforilate dal sistema regolatorio delle cellule, la creazione di una grande quantità di fosfoproteine, caseina e vitelin sono casi specifici di fosfoproteine costantemente legate ai gruppi fosfato.
La caseina è una proteina che si trova principalmente in prodotti come il latte. Questa fosfoproteina è nota come proteina insolubile nel latte.
Esistono diverse specie di caseina le cui particolarità e proprietà possono dare caratteristiche diverse ai prodotti lattiero-caseari.
La vitelina d'altra parte è la principale proteina del tuorlo delle uova. Questa proteina separa il bianco dal tuorlo e lo protegge da eventuali rotture.
Questa fosfoproteina ha una stretta relazione con le lipoproteine del tuorlo d'uovo. Queste lipoproteine sono lipovitelenina e lipovitelina.
riferimenti
- Indietro J. F. et al. Proteine dello strato esterno della membrana vitellina delle uova di gallina. Biochimica et biophysica acta. 1982; 705 (1): 12-19
- Blom N. Gammeltoft S. Brunak S. Sequenza e predizione basata sulla struttura dei siti di fosforilazione delle proteine eucariotiche. Journal of Molecular Biology. 1999; 294 (5): 1351-1362
- Ptacek J. Mah A. S.Analisi globale della fosforilazione delle proteine nel lievito. Natura. 2005; 438 (7068): 679-684
- Stock J. Nymph A. Stock A. Fosforilazione della proteina e regolazione delle risposte adattive nei batteri. Revisioni di microbiologia e biologia molecolare. 1989; 53 (4): 450-490
- Weller M. (1979). Fosforilazione delle proteine Pion Ltd. Londra, Regno Unito
- Zittle C. Custer J. Purificazione e alcune proprietà di αs-Casein eκ-Caseina. Journal of Dairy Science. 1963; 46 (11): 1183-1188.