8 Fattori che influenzano l'attività enzimatica

il fattori che influenzano l'attività enzimatica sono quegli agenti o condizioni che possono modificare il funzionamento degli enzimi. Gli enzimi sono una classe di proteine ​​la cui funzione è quella di accelerare le reazioni biochimiche. Queste biomolecole sono essenziali per tutte le forme di vita, piante, funghi, batteri, protisti e animali.

Gli enzimi sono essenziali in varie reazioni importanti per organismi, come l'eliminazione di composti tossici, la disgregazione del cibo e la generazione di energia.

Pertanto, gli enzimi sono come macchine molecolari che facilitano il compito delle cellule e, in molti casi, il loro funzionamento è influenzato o favorito in determinate condizioni.

Elenco dei fattori che influenzano l'attività enzimatica

Concentrazione di enzimi

All'aumentare della concentrazione di enzimi, la velocità di reazione aumenta proporzionalmente. Tuttavia, questo è vero solo fino a una certa concentrazione, perché a un certo momento la velocità diventa costante.

Questa proprietà viene utilizzata per determinare le attività degli enzimi sierici (siero del sangue) per la diagnosi delle malattie.

Concentrazione di substrato

Aumentando la concentrazione del substrato si aumenta la velocità della reazione. Questo perché più molecole di substrato entrano in collisione con le molecole degli enzimi, quindi il prodotto si formerà più rapidamente.

Tuttavia, quando si supera una certa concentrazione di substrato non si avrà alcun effetto sulla velocità della reazione, poiché gli enzimi sarebbero saturi e funzionanti alla loro velocità massima.

pH

Cambiamenti nella concentrazione di ioni idrogeno (pH) influenzano in modo significativo l'attività degli enzimi. Poiché questi ioni hanno carica, generano forze di attrazione e repulsione tra l'idrogeno e i legami ionici degli enzimi. Questa interferenza produce cambiamenti nella forma degli enzimi, influenzando così la loro attività.

Ogni enzima ha un pH ottimale in cui la velocità di reazione è massima. Pertanto, il pH ottimale per un enzima dipende da dove normalmente funziona.

Ad esempio, gli enzimi intestinali hanno un pH ottimale di circa 7,5 (leggermente di base). Al contrario, gli enzimi nello stomaco hanno un pH ottimale di circa 2 (molto acido).

salsedine

La concentrazione di sali influisce anche sul potenziale ionico e, di conseguenza, possono interferire in determinati collegamenti degli enzimi, che possono essere parte del sito attivo dello stesso. In questi casi, come nel caso del pH, l'attività enzimatica sarà influenzata.

temperatura

All'aumentare della temperatura aumenta l'attività enzimatica e, di conseguenza, la velocità della reazione. Tuttavia, temperature molto elevate denaturano gli enzimi, questo significa che l'energia in eccesso rompe i legami che mantengono la loro struttura, facendo in modo che non funzionino in modo ottimale.

Pertanto, la velocità della reazione diminuisce rapidamente quando l'energia termica denatura gli enzimi. Questo effetto può essere osservato graficamente in una curva a campana, dove la velocità di reazione è correlata alla temperatura.

La temperatura alla quale si verifica la massima velocità di reazione è chiamata temperatura ottimale dell'enzima, che si osserva nel punto più alto della curva.

Questo valore è diverso per i diversi enzimi. Tuttavia, la maggior parte degli enzimi nel corpo umano ha una temperatura ottimale di circa 37,0 ° C.

In sintesi, all'aumentare della temperatura, inizialmente la velocità di reazione aumenterà a causa dell'aumento di energia cinetica. Tuttavia, l'effetto della rottura dell'unione aumenterà e la velocità di reazione comincerà a diminuire. 

Concentrazione del prodotto

L'accumulo dei prodotti di reazione generalmente diminuisce la velocità dell'enzima. In alcuni enzimi, i prodotti si combinano con il loro sito attivo per formare un complesso sciolto e, quindi, inibiscono l'attività dell'enzima.

Nei sistemi vivi, questo tipo di inibizione è solitamente prevenuto dalla rapida eliminazione dei prodotti formati.

Attivatori enzimatici

Alcuni degli enzimi richiedono la presenza di altri elementi per funzionare meglio, questi possono essere cationi metallici inorganici come Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, Na⁺, K⁺ecc.

Raramente, gli anioni sono anche necessari per l'attività enzimatica, ad esempio: anione cloruro (CI-) per amilasi. Questi piccoli ioni sono chiamati cofattori enzimatici.

C'è anche un altro gruppo di elementi che favoriscono l'attività degli enzimi, chiamati coenzimi. I coenzimi sono molecole organiche che contengono carbonio, come le vitamine presenti negli alimenti.

Un esempio potrebbe essere la vitamina B12, che è il coenzima della metionina sintasi, un enzima necessario per il metabolismo delle proteine ​​nel corpo.

Inibitori enzimatici

Gli inibitori degli enzimi sono sostanze che influenzano negativamente la funzione degli enzimi e, di conseguenza, rallentano o, in alcuni casi, interrompono la catalisi.

Esistono tre tipi comuni di inibizione enzimatica: inibizione competitiva, non competitiva e substrato:

Inibitori competitivi

Un inibitore competitivo è un composto chimico simile a un substrato che può reagire con il sito attivo dell'enzima. Quando il sito attivo di un enzima è stato collegato a un inibitore competitivo, il substrato non può legarsi all'enzima.

Inibitori non competitivi

Un inibitore non competitivo è anche un composto chimico che si lega ad un altro punto nel sito attivo di un enzima, chiamato sito allosterico. Di conseguenza, l'enzima cambia forma e non può più facilmente legarsi al suo substrato, quindi l'enzima non può funzionare correttamente. 

riferimenti

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