Tubulina Alfa e Beta, Funzioni

il tubulina è una proteina globulare dimerica formata da due polipeptidi: tubulina alfa e beta. Sono organizzati sotto forma di un tubo per dare origine ai microtubuli, che insieme ai microfilamenti di actina e ai filamenti intermedi costituiscono il citoscheletro.

I microtubuli si trovano in diverse strutture biologiche essenziali, come il flagello dello sperma, le estensioni degli organismi ciliati, le ciglia della trachea e le tube di Falloppio, tra gli altri.

Inoltre, le strutture che formano la tubulina fungono da vie di trasporto, analogamente alle tracce di un treno di materiali e organelli all'interno della cellula. Lo spostamento di sostanze e strutture è possibile grazie alle proteine ​​motorie associate ai microtubuli, chiamate chinina e dineina.

indice

• 1 Caratteristiche generali
• 2 tubulina alfa e beta
• 3 funzioni
  • 3.1 Citoscheletro
  • 3.2 Mitosi
  • 3.3 Centrosome
• 4 Prospettiva evolutiva
• 5 riferimenti

Caratteristiche generali

Le subunità di tubulina sono eterodimeri di 55.000 dalton e sono le particelle elementari dei microtubuli. La tubulina si trova in tutti gli organismi eucarioti ed è stata altamente conservata nel corso dell'evoluzione.

Il dimero è composto da due polipeptidi chiamati tubulina alfa e beta. Questi sono polimerizzati per formare microtubuli, che consistono di tredici protofilamenti disposti in parallelo nella forma di un tubo cavo.

Una delle caratteristiche più rilevanti dei microtubuli è la polarità della struttura. In altre parole, le due estremità dei microtubuli non sono le stesse: un'estremità è chiamata estremità a crescita rapida o "di più" e l'altra estremità è a crescita lenta o "inferiore".

La polarità è importante, poiché determina la direzione del movimento lungo il microtubulo. Il dimero tubulina è in grado di polimerizzare e depolarizzare in cicli di assemblaggio rapidi. Questo fenomeno si verifica anche nei filamenti di actina.

C'è un terzo tipo di subunità: è la gamma tubulina. Questo non fa parte dei microtubuli e si trova nei centrosomi; tuttavia, partecipa alla nucleazione e alla formazione di microtubuli.

Tubulina alfa e beta

Le subunità alfa e beta si associano fortemente per formare un eterodimero complesso. In effetti, l'interazione del complesso è così intensa che non si dissocia in condizioni normali.

Queste proteine ​​sono formate da 550 amminoacidi, principalmente acidi. Sebbene le tubuline alfa e beta siano abbastanza simili, sono codificate da geni diversi.

Nella tubulina alfa si possono trovare residui di amminoacidi con un gruppo acetilico, che conferiscono diverse proprietà nel flagello cellulare.

Ogni subunità della tubulina è associata a due molecole: nella tubulina alfa la GTP si lega irreversibilmente e l'idrolisi del composto non si verifica, mentre il secondo sito di legame nella tubulina beta, lega reversibilmente il GTP e lo idrolizza .

L'idrolisi del GTP si traduce in un fenomeno chiamato "instabilità dinamica" in cui i microtubuli subiscono cicli di crescita e decadimento, a seconda del tasso di dipendenza da tubulina e del tasso di idrolisi GTP.

Questo fenomeno si traduce in un alto tasso di turnover dei microtubuli, dove l'emivita della struttura è di pochi minuti.

funzioni

citoscheletro

Le subunità alfa e beta della tubulina polimerizzano per dare origine a microtubuli, che fanno parte del citoscheletro.

Oltre ai microtubuli, il citoscheletro è costituito da due elementi strutturali aggiuntivi: i microfilamenti di actina di circa 7 nm e i filamenti intermedi da 10 a 15 nm di diametro.

Il citoscheletro è la struttura della cellula, la supporta e mantiene la forma cellulare. Tuttavia, la membrana e i compartimenti subcellulari non sono statici e sono in costante movimento per essere in grado di svolgere i fenomeni di endocitosi, fagocitosi e secrezione dei materiali.

La struttura del citoscheletro consente alla cellula di adattarsi per soddisfare tutte le funzioni citate.

È il mezzo ideale per gli organelli cellulari, la membrana plasmatica e altri componenti cellulari per svolgere le loro solite funzioni, oltre a partecipare alla divisione cellulare.

Inoltre contribuiscono al fenomeno dei movimenti cellulari come la locomozione delle amebe e in strutture specializzate per lo spostamento come ciglia e flagelli. Infine, è responsabile per il movimento dei muscoli.

mitosi

Grazie all'instabilità dinamica, i microtubuli possono essere completamente riorganizzati durante i processi di divisione cellulare. L'array di microtubuli durante l'interfaccia è in grado di smontare e le subunità di tubulina sono libere.

La tubulina può riunirsi di nuovo e originare il fuso mitotico, che partecipa alla separazione dei cromosomi.

Ci sono alcuni farmaci, come la colchicina, il taxol e la vinblastina che interrompono i processi di divisione cellulare.Agisce direttamente sulle molecole di tubulina, influenzando il fenomeno dell'assemblaggio e della dissociazione dei microtubuli.

centrosome

Nelle cellule animali, i microtubuli si estendono al centrosoma, una struttura vicino al nucleo formata da una coppia di centrioli (ciascuno orientato perpendicolarmente) e circondato da una sostanza amorfa, chiamata matrice pericentrale.

I centrioli sono corpi cilindrici formati da nove triplette di microtubuli, in un'organizzazione simile alle ciglia e ai flagelli cellulari.

Nel processo di divisione cellulare, i microtubuli si estendono dai centrosomi, formando il fuso mitotico, responsabile della corretta distribuzione dei cromosomi alle nuove cellule figlie.

Sembra che i centrioli non siano essenziali per l'assemblaggio dei microtubuli all'interno delle cellule, poiché non sono presenti nelle cellule vegetali o in alcune cellule eucariotiche, come negli ovuli di alcuni roditori.

Nella matrice pericentriolare, l'inizio avviene per l'assemblaggio dei microtubuli, dove avviene la nucleazione con l'aiuto della gamma tubulina.

Prospettiva evolutiva

I tre tipi di tubulina (alfa, beta e gamma) sono codificati da diversi geni e sono omologhi a un gene trovato nei procarioti che codifica per una proteina di 40.000 dalton, chiamata FtsZ. La proteina batterica è funzionalmente e strutturalmente simile alla tubulina.

È probabile che la proteina avesse una funzione ancestrale nei batteri e sia stata modificata durante i processi evolutivi, concludendo in una proteina con le funzioni che svolge negli eucarioti.

riferimenti

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