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Caratteristiche, funzioni ed esempi di apoenzimi
un apoenzyme È la parte proteica di un enzima, quindi è anche noto come apoproteina. L'apoenzima è inattivo, cioè non può svolgere la sua funzione di eseguire una determinata reazione biochimica, ed è incompleto fino a quando non si unisce ad altre molecole note come cofattori.
La parte proteica (apoenzima) insieme a un cofattore forma un enzima completo (oloenzima). Gli enzimi sono proteine che possono aumentare la velocità dei processi biochimici. Alcuni enzimi hanno bisogno dei loro cofattori per effettuare la catalisi, mentre altri no.
indice
- 1 Caratteristiche principali
- 1.1 Sono strutture proteiche
- 1.2 Fanno parte degli enzimi coniugati
- 1.3 Ammettono una varietà di cofattori
- 2 funzioni degli apoenzimi
- 2.1 Creare oloenzimi
- 2.2 Dare vita ad azione catalitica
- 3 esempi
- 3.1 Anidrasi carbonica
- 3.2 Emoglobina
- 3.3 Citocromo ossidasi
- 3.4 Alcool deidrogenasi
- 3.5 Piruvato chinasi
- 3.6 Piruvato carbossilasi
- 3.7 acetil-coenzima A carbossilasi
- 3.8 Monoamine ossidasi
- 3.9 Lattato deidrogenasi
- 3.10 Catalase
- 4 riferimenti
Caratteristiche principali
Sono strutture proteiche
Gli apoenzimi corrispondono alla parte proteica di un enzima, che sono le molecole la cui funzione è quella di agire da catalizzatori contro certe reazioni chimiche nell'organismo.
Fanno parte di enzimi coniugati
Gli enzimi che non richiedono cofattori sono noti come semplici enzimi, come la pepsina, la tripsina e l'ureasi. Al contrario, gli enzimi che richiedono un particolare cofattore sono noti come enzimi coniugati. Questi sono composti da due componenti principali: il cofattore, che è la struttura non proteica; e l'apoenzima, la struttura proteica.
Il cofattore può essere un composto organico (ad esempio una vitamina) o un composto inorganico (ad esempio uno ione metallico). Il cofattore organico può essere un coenzima o un gruppo protesico. Un coenzima è un cofattore che è debolmente legato all'enzima e, pertanto, può essere facilmente rilasciato dal sito attivo dell'enzima.
Ammettono una varietà di cofattori
Ci sono molti cofattori che si uniscono agli apoenzimi per produrre oloenzimi. I coenzimi comuni sono NAD +, FAD, coenzima A, vitamina B e vitamina C. Gli ioni metallici comuni che si legano agli apoenzimi sono ferro, rame, calcio, zinco e magnesio, tra gli altri.
I cofattori si legano strettamente o leggermente con l'apoenzima per convertire l'apoenzima in un oloenzima. Una volta che il cofattore viene rimosso dall'oloenzima diventa di nuovo apoenzima, che è inattivo e incompleto.
Apoenzima funziona
Crea oloenzimi
La funzione principale degli apoenzimi è quella di dare origine agli oloenzimi: gli apoenzimi sono uniti a un cofattore e da questo legame viene generato un oloenzima.
Dare vita a un'azione catalitica
La catalisi si riferisce al processo attraverso il quale è possibile accelerare alcune reazioni chimiche. Grazie agli apoenzimi, gli oloenzimi sono completati e sono in grado di attivare la loro azione catalitica.
Esempi
Anidrasi carbonica
L'anidrasi carbonica è un enzima cruciale nelle cellule animali, nelle cellule vegetali e nell'ambiente per stabilizzare le concentrazioni di anidride carbonica.
Senza questo enzima, la conversione dell'anidride carbonica in bicarbonato - e viceversa - sarebbe estremamente lenta, quindi sarebbe quasi impossibile eseguire processi vitali, come la fotosintesi nelle piante e l'espirazione durante la respirazione.
emoglobina
L'emoglobina è una proteina globulare presente nei globuli rossi dei vertebrati e nel plasma di molti invertebrati, la cui funzione è quella di trasportare ossigeno e anidride carbonica.
L'unione di ossigeno e anidride carbonica con l'enzima avviene in un sito chiamato gruppo dell'eme, che è responsabile di dare il colore rosso al sangue dei vertebrati.
Citocromo ossidasi
La citocromo ossidasi è un enzima presente nella maggior parte delle cellule. Contiene ferro e una porfirina.
Questo enzima ossidante è molto importante per i processi di ottenimento di energia. Si trova nella membrana mitocondriale dove catalizza il trasferimento di elettroni dal citocromo all'ossigeno, che alla fine porta alla formazione di acqua e ATP (molecola di energia).
Alcool deidrogenasi
L'alcol deidrogenasi è un enzima che si trova principalmente nel fegato e nello stomaco. Questo apoenzima catalizza il primo passo nel metabolismo dell'alcol; cioè l'ossidazione di etanolo e altri alcoli. In questo modo, li trasforma in acetaldeide.
Il suo nome indica il meccanismo di azione in questo processo: il prefisso "des" significa "no" e "idro" si riferisce a un atomo di idrogeno. Pertanto, la funzione dell'alcol deidrogenasi è quella di rimuovere un atomo di idrogeno dall'alcol.
Piruvato chinasi
La piruvato chinasi è l'apoenzima che catalizza il passaggio finale del processo cellulare di degradazione del glucosio (glicolisi).
La sua funzione è quella di accelerare il trasferimento di un gruppo fosfato dal fosfoenolpiruvato all'adenosina difosfato, producendo una molecola di piruvato e una di ATP.
La piruvato-chinasi ha 4 diverse forme (isoenzimi) nei diversi tessuti degli animali, ognuno dei quali possiede particolari proprietà cinetiche necessarie per adattarsi alle esigenze metaboliche di questi tessuti.
Piruvato carbossilasi
Il piruvato carbossilasi è l'enzima che catalizza la carbossilazione; cioè il trasferimento di un gruppo carbossilico in una molecola piruvata per formare ossaloacetato.
Si catalizza specificatamente in diversi tessuti, ad esempio: nel fegato e nel rene accelera le reazioni iniziali per la sintesi del glucosio, mentre nel tessuto adiposo e nel cervello promuove la sintesi dei lipidi dal piruvato.
È anche coinvolto in altre reazioni che fanno parte della biosintesi dei carboidrati.
Acetil Coenzyme A carbossilasi
L'acetil-CoA carbossilasi è un enzima importante nel metabolismo degli acidi grassi. È una proteina presente negli animali e nelle piante, che presenta diverse subunità che catalizzano reazioni diverse.
La sua funzione è sostanzialmente quella di trasferire un gruppo carbossilico in acetil-CoA per convertirlo in malonil-coenzima A (malonil-CoA).
Ha 2 isoforme, chiamate ACC1 e ACC2, che si differenziano per la loro funzione e distribuzione nei tessuti dei mammiferi.
Monoammina ossidasi
La monoammina ossidasi è un enzima presente nei tessuti nervosi dove svolge importanti funzioni per l'inattivazione di alcuni neurotrasmettitori, come la serotonina, la melatonina e l'epinefrina.
Partecipa alle reazioni biochimiche di degradazione di varie monoamine nel cervello. In queste reazioni ossidative, l'enzima utilizza l'ossigeno per rimuovere un gruppo amminico da una molecola e produrre un'aldeide (o un chetone) e l'ammoniaca corrispondente.
Lattato deidrogenasi
La lattato deidrogenasi è un enzima presente nelle cellule di animali, piante e procarioti. La sua funzione è quella di promuovere la conversione del lattato in acido piruvico e viceversa.
Questo enzima è importante nella respirazione cellulare durante il quale il glucosio, derivato dal cibo, viene degradato per ottenere energia utile per le cellule.
Sebbene la lattato deidrogenasi sia abbondante nei tessuti, i livelli di questo enzima sono bassi nel sangue. Tuttavia, quando c'è una ferita o una malattia, molte molecole vengono rilasciate nel flusso sanguigno. Pertanto, la lattato deidrogenasi è un indicatore di alcune lesioni e malattie, come infarti, anemia, cancro, HIV, tra gli altri.
catalasi
La catalasi si trova in tutti gli organismi che vivono in presenza di ossigeno. È un enzima che accelera la reazione con cui il perossido di idrogeno si decompone in acqua e ossigeno. In questo modo impedisce l'accumulo di composti tossici.
Quindi, aiuta a proteggere organi e tessuti dai danni causati dal perossido, un composto che viene continuamente prodotto in numerose reazioni metaboliche. Nei mammiferi si trova prevalentemente nel fegato.
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